Revisão Bioquimica II
Revisao baseado no questionário UNIDAD III – PROTEÍNAS ] Dr Andrea Pamela Menescal 3C, UCP
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1
¿Qué son las proteínas?
Son las biomoléculas organicas mas abundantes.
Son las biomoléculas lipidas mas abundantes.
Son las biomoléculas monossacarídios mas abundantes.
2
¿Cómo están compuestas las proteínas conjugadas?
Formadas por cadenas polipeptídicas.
Formadas por grupo quimico adicional (grupo prostético).
Todas son correctas.
3
Calcula la cantidad aproximada de aminoácidos que contiene la proteína mioglobina cuya masa molecular es de 16.700
16.700 dividido 150 = 111,33
16.700 dividido 100 = 167
16.700 dividido 110 = 152
4
Diferença entre proteína nativa y proteína desnaturalizada Nativa: proteina con estructura 3d estable y por lo tanto cumple su funcion. Desnaturalizada: estructura 3d desestabilizada y afuncional.
FALSO
VERDADEIRO
5
Describe los 3 ángulos diedros de las cadenas polipeptídicas.
FI: Cα - N
PSI: Cα- C
OMEGA: C-N
FI: Cα - N
PSI: Cα- P
OMEGA: O-N
FI: Cα - N
PSI: Cα- S
OMEGA: C-N
6
Los puentes de hidrogeno en las hojas beta son longitudinales.
FALSO
VERDADEIRO
7
¿Cuál es la diferencia entre conformación y configuración de una proteína?
Conformación: es la disposición de los átomos de Cα-R (COOH O TRANS)
Configuración: es la disposición del NH2, iderecha .
Conformación: es la ausencia de los átomos de Cα-R (CIS O TRANS)
Configuración: es la ausencia del NH2, izquierda o derecha (Laa – Daa).
Conformación: es la disposición de los átomos de Cα-R (CIS O TRANS)
Configuración: es la disposición del NH2, izquierda o derecha (Laa – Daa).
8
Describe el ciclo de vida de una proteína.
El ciclo de vida de la proteína empieza con la síntesis de la cadena de aminoácidos, posteriormente adquiere plegamiento hacia una forma de hélices alfa o de hojas beta (estructuras secundarias), luego forman una cadena polipeptidica (estructura terciaria) y si es necesario pasan por el nivel cuaternario (varias cadenas polipeptídicas unidas),
durante el plegamiento ocurre también la maduración de la proteina, donde forman los enlaces disulfuros y otras reacciones químicas necesarias, algunas proteínas necesitan pasar por modificación covalente (donde se unen a otras moléculas como lipidos o carbohidratos), luego la proteína se transloca hacia el sitio donde debe cumplir su función, luego se activa por diferentes vías (efector alostérico, rotura proteolitica, moduladores, etc) ahora están activas para poder cumplir su función. Luego envejece , se marca (ubiquitinación) para poder ser degradada, luego se reutilizan los aa para la síntesis de nuevas proteínas.
El ciclo de vida de la proteína empieza con la síntesis de la cadena de aminoácidos, posteriormente adquiere plegamiento hacia una forma de hélices alfa o de hojas beta (estructuras secundarias), luego forman una cadena polipeptidica (estructura terciaria) y si es necesario pasan por el nivel cuaternario (varias cadenas polipeptídicas unidas),
durante el plegamiento ocurre también la maduración de la proteina, donde forman los enlaces disulfuros y otras reacciones químicas necesarias, algunas proteínas necesitan pasar por modificación covalente (donde se unen a otras moléculas como lipidos o carbohidratos), luego la proteína se transloca hacia el sitio donde debe cumplir su función, luego se activa por diferentes vías (efector alostérico, rotura proteolitica, moduladores, etc) ahora están activas para poder cumplir su función. Luego envejece , se marca (ubiquitinación) para poder ser descartada.
9
¿Qué son las proteínas simples?
Son proteínas formadas solo por cadenas de aa.
Son carboidratos formadas solo por cadenas de aa.
Son moleculas formadas solo por cadenas de aa.
10
Cita 3 motivos estructurales.
Homologias
ortologas
Paralogos
Hélice asa hélice
Beta meandro
Homologias
Hélice asa hélice
Beta meandro
Hélice enrollada
11
¿Qué son los motivos estructurales?
Son combinaciones predeterminadas de estructuras secundarias (hélices alfa, hojas beta, asas y giros) que luego se combinan para formar la estructura terciaria.
Son combinaciones predeterminadas de estructuras primarias (hélices alfa, hojas beta, asas y giros) que luego se combinan para formar la estructura terciaria.
Son combinaciones predeterminadas de estructuras primarias (hélices alfa, hojas beta, asas y giros) que luego se combinan para formar la estructura secundarias.
12
Clasificación estructural de las proteínas
Proteínas globulares, fibrosas, transmembrana y de separacion al ADN.
Proteínas globulares, fibrosas, transmembrana y de unión al HbA.
Proteínas globulares, fibrosas, transmembrana y de unión al ADN.
13
Las hélices alfa tienen una carga eléctrica neutra
FALSO
VERDADEIRO
14
Nivel primario: es la secuencia de los residuos de aa Nivel secundario: disposición en forma de hélices alfa y hojas beta ( las conexiones son asas y giros) Nivel terciario: formación 3d de una sola cadena polipeptidica. Nivel cuaternario: nivel superior, unión de varias cadenas polipeptidicas son los niveles estructurales de las proteínas.
FALSO
VERDADEIRO
15
Son los grupos de proteínas conjugadas. Hemoproteinas, lipoproteínas, flavoproteinas, fosfoproteínas, metaloproteinas, glucoproteinas.
FALSO
VERDADEIRO
16
¿Qué son las ubiquitinas?
Son carboidratos pequeñas que realizan la marcación de las proteínas dañadas (son señalizadoras)
Son proteínas pequeñas que realizan la marcación de las proteínas dañadas (son señalizadoras).
Ninguna alternativa es correcta.
El atomo de hierro tiene seis enlaces de coordinacion.
17
¿Qué es el polimorfismo de proteínas?
Proteínas de estructura primaria diferente pero cumplen la misma funcion.
Proteínas de estructura secundaria diferente pero cumplen la misma funcion.
Proteínas de estructura terciaria diferente pero cumplen la misma funcion.
18
¿Qué tienen en común la anemia falciforme y el síndrome de duchenne?
Son cadenas causadas por alteración de la estructura secundaria de las proteínas.
Son enfermedades causadas por alteración de la estructura secundaria de las proteínas.
Son enfermedades causadas por alteración de la estructura primaria de las proteínas.
19
Una hélice alfa son estructuras en espiral, dextrógiro, son las mas abundantes en las proteínas, son las mas estables, se estabilizan por puentes de hidrogeno, fuerzas de van der Waals, etc, son anfipáticas, tienen dipolos.
VERDADEIRO
FALSO
20
Diferencia entre hoja beta paralela y antiparalela.
Paralelas: los grupos atomo de hierro tiene seis enlaces el otro en cada segmento y tienen giros largos.
Antiparalelas: al revés. Y tienen giros cortos.
Paralelas: los grupos funcionales coinciden uno bajo el otro en cada segmento y tienen giros largos.
Antiparalelas: al revés. Y tienen giros cortos.
Paralelas: los grupos atomo de hierro tiene seis enlaces el otro en cada segmento y tienen giros largos.
Antiparalelas: al revés. Y vinilo y metilo.
