E ai? Já entendemos as Enzimas?
Deguste a delícia do conhecimento sobre as enzimas participando do Quiz, respondendo as perguntas e ganhando muitos prêmios...
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As enzimas são biomoléculas formadas principalmente por:
Carboidratos
Proteínas
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Mantendo-se constante a concentração de uma enzima de célula humana, o efeito da temperatura sobre a velocidade da reação é mais bem representado pelo gráfico:
Gráfico B
Gráfico A
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As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece quantas classes?
5 Classes de enzimas
6 Classes de enzimas
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As enzimas são biomoléculas e, por isso, não podem ter sua atividade regulada ou suprimida.
Justifique...
Justifique...
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Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima; Estes cofatores estão ligados permanentemente à molécula da enzima e, na ausência deles, a enzima é ativada.
Justifique...
Justifique...
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O que é apoenzima?
A fração metálica de uma enzima, na ausência de sua proteína...
A fração proteica de uma enzima, na ausência do seu cofator...
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Enzima + Cofator =
HOLOENZIMA
NEOENZIMA
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As enzimas são muito específicas para os seus substratos...
Justifique...
Justifique...
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A especificidade da enzima se deve à existência, na superfície da enzima, de um local denominado SÍTIO DE LIGAÇÃO DO SUBSTRATO ou SÍTIO CATALÍTICO. O qual pode ser definido como:
Um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, é ideal espacial e eletricamente para a ligação do substrato...
Um espaço tridimensional formado por aminoácidos carregados, no qual o inibidor Não-Competitivo fará sua ligação.
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Quais são os tipos de ligações entre Enzima e Substrato?
Van der Walls
Eletrostáticas
Ligações de hidrogênio
Hidrofóbicas
Covalentes
Iônicas
Alostéricas
Irreversíveis
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O principal modelo para explicar a interação entre a enzima e o substrato é:
Modelo Chave-Fechadura
Modelo Ajuste Induzido
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Qual é a diferença entre Coenzimas e Cofatores?
O local onde ocorre a ligação...
A sua composição...
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As enzimas utilizam um amplo repertório de estratégias e forças intermoleculares para ligar substratos em uma orientação, proximidade e microambiente adequados para construir e quebrar ligações.
Justifique...
Justifique...
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As enzimas aceleram a velocidade de uma reação por diminuir a ENERGIA LIVRE DE ATIVAÇÃO da mesma...
Justifique...
Justifique...
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O que significa a Constante de Michaelis (Km)?
Significa a concentração do substrato para qual a velocidade da reação é a metade da velocidade máxima...
Significa a velocidade da reação na qual metade da concentração máxima de substrato foi consumida...
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Quanto Maior o Km...
Maior afinidade entre enzima e substrato.
Menor afinidade entre enzima e substrato.
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Na Velocidade Máxima ou V.máx, as enzimas estão 50% livres e 50% saturadas pelo substrato...
Justifique...
Justifique...
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Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se atingir a TEMPERATURA ÓTIMA; a partir dela, a atividade volta a diminuir, por desnaturação da molécula.
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Os inibidores competitivos diminuem a V.máx e aumentam o Km...
Justifique...
Justifique...
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A inibição irreversível acontece por meio de ligações fortes entre inibidor e enzima...
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As enzimas alostéricas são enzimas que possuem mais de um Sítio de Ligação, nos quais, podem se ligar ativadores e inibidores, aumentando e diminuindo a velocidade da reação respectivamente...
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Uma característica dos inibidores não competitivos é de serem muito semelhantes estruturalmente ao substrato das enzimas. Por isso, nessa inibição o Km sempre é maior.
Justifique...
Justifique...
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Uma das diferenças entre a Inibição Competitiva e Não Competitiva é a formação do complexo Enzima/Substrato... Em qual inibição esse complexo continua sendo formado, mesmo na presença dos inibidores?
Inibidores Competitivos
Inibidores Não Competitivos
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Quem é a melhor professora de bioquímica?
Françoise...
Tele Curso 2000
