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As enzimas aumentam a velocidade das reações porque
utilizam ATP como fonte de energia para aumentar a velocidade das reações
aumentam a concentração do substrato
diminuem a energia de ativação
alteram o equilíbrio da reação no sentido de formação dos produtos
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Um inibidor competitivo de uma enzima normalmente:
possui uma estrutura semelhante à do substrato
é um composto altamente reativo
é insolúvel em água
é venenoso
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Considere as seguintes afirmações sobre cinética enzimática: (1) O valor de Km é independente da concentração de enzima. (2) Um baixo valor de Km sugere uma alta afinidade da enzima pelo substrato. (3) As enzimas aumentam a velocidade de uma reação química porque diminuem a energia de ativação, e não afetam a constante de equilíbrio. (4) A velocidade de uma reação enzimática é máxima quando a concentração do complexo enzima-substrato é máxima.
1, 2 e 3 estão corretas.
Só a afirmação 4 está correta.
1 e 3 estão corretas.
1, 2, 3 e 4 estão corretas
2 e 4 estão corretas
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Observe o gráfico que ilustra a variação da velocidade inicial de uma reação catalisada por uma enzima em função da concentração de substrato, e assinale a alternativa correta.
À medida que a [S] aumenta, a velocidade inicial aumenta de maneira hiperbólica até se aproximar de uma velocidade máxima (Vmáx) característica, na qual, essencialmente, toda a enzima formou um complexo com o substrato.
A velocidade da reação diminui, pois todo o substrato foi convertido em produto.
O produto da reação é um inibidor competitivo da enzima, diminuindo a velocidade da
reação.
A velocidade da reação não segue aumentando porque as enzimas estão sendo
desnaturadas.
O aumento da concentração de substrato, ao saturar o centro ativo da enzima, diminui a
velocidade da reação.
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O gráfico seguinte relaciona a velocidade de uma reação química catalisada por enzimas com a temperatura na qual esta reação ocorre. Podemos afirmar que:
A diminuição da velocidade após determinada temperatura ocorre devido a ativação de inibidores
A alteração da velocidade das enzimas em função da temperatura está relacionada à ionização de aminoácidos no do sítio ativo.
a partir de certa temperatura, inverte-se o sentido da reação.
A velocidade aumenta pelo aumento da temperatura até atingir uma temperatura ótima na qual a enzima opera com a máxima eficiência, sem sofrer desnaturação.
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Em relação às enzimas, foram feitas quatro afirmações: I - Enzimas são principalmente proteínas que atuam como catalisadores de reações químicas. II - Cada reação química que ocorre em um ser vivo, geralmente é catalisada por um tipo de enzima. III - A velocidade de uma reação enzimática independe de fatores como a temperatura e o pH do meio. IV - As enzimas sofrem um processo de desgaste durante a reação química da qual participam, sendo impedidas de participar novamente em outra reação. São verdadeiras as afirmações:
Apenas I e II.
Apenas III e IV.
Apenas I e III.
Apenas I, II e IV.
I, II, III e IV.
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Com relação à atividade enzimática:
Toda enzima funciona de maneira mais eficiente num pH 7,0, dito neutro
No fim da reação enzimática, além dos produtos resultantes, obtém-se a molécula de
enzima, com sua estrutura preservada, que pode catalisar uma nova reação.
As enzimas formam uma classe especial de lipoproteínas, com função biocatalisadora,
sem especificidade de substrato.
Sendo todos os vertebrados homeotérmicos, levam vantagem sobre os outros animais
porque suas reações químicas celulares, catalisadas por enzimas, independem das variações
do meio.
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O gráfico adiante representa o perfil básico da reação bioquímica de uma catálise enzimática. Observe o gráfico e assinale a afirmativa incorreta:
V pode ser um produto final da reação enzimática.
IV representa a variação de entropia da reação.
II representa o estado de transição, com o máximo de energia.
I pode ser representado pelos substratos da catálise.
III representa a energia de ativação para desencadear a reação.
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As enzimas regulatórias têm a atividade aumentada ou diminuída em respostas a certos sinais. Com base em seus conhecimentos sobre regulação enzimática marque a alternativa incorreta:
Enzimas alostéricas têm sua velocidade modulada por meio de ligações reversíveis e não covalentes a compostos denominados moduladores ou efetores alostéricos.
Os moduladores alostéricos podem ser qualquer substância, com exceção do próprio produto da reação.
A fosforilação e desfosforilação são modificações regulatórias covalentes realizadas por proteínas cinases e fosfatases.
Enzimas têm atividade regulada quando inicialmente são sintetizadas na forma de precursores inativos denominados zimogênios, e ativadas quando segmentos peptídicos são removidos por proteólise.
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Qual das seguintes afirmações sobre o centro ativo de uma enzima é geralmente verdadeira?
o centro ativo só inclui um aminoácido.
O centro ativo é estruturado de modo que algumas interações fracas ocorrem preferencialmente no estado de transição, promovendo sua estabilização.
quase todos os aminoácidos da proteína participam diretamente na catálise
todos os aminoácidos envolvidos na catálise se encontram bastante próximos uns dos outros por serem adjacentes na sequência primária da proteína.
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Com relação aos mecanismos de ação, cinética e regulação enzimáticas, assinale a opção correta.
Para que uma reação enzimática ocorra, a diferença de energia livre (ΔG) entre o substrato e o produto deve ser negativa e terá valores diferentes para reações catalisadas por enzima ou não.
A atividade de enzimas alostéricas não é afetada por mudanças no pH, apenas por mudança na temperatura.
Inibidores de enzimas não podem sofrer modificações ao se ligarem à enzima
Inibidores de enzimas podem ser reversíveis ou irreversíveis. Os reversíveis podem ainda ser competitivos, quando se ligam à enzima no mesmo sítio que seria ocupado pelo substrato, ou
não competitivos, quando se ligam a um sítio distinto daquele do substrato na enzima.
A Vmax de uma enzima é uma função da formação de produto em determinado período de tempo. Porém, ela não se relaciona com a constante de Michaelis-Menten (km) para uma enzima não alostérica.
