Enzimas - IFsudeste

alteram o equilíbrio da reação no sentido de formação dos produtos

aumentam a concentração do substrato

utilizam ATP como fonte de energia para aumentar a velocidade das reações

diminuem a energia de ativação

possui uma estrutura semelhante à do substrato

é um composto altamente reativo

é venenoso

é insolúvel em água

Só a afirmação 4 está correta.

2 e 4 estão corretas

1, 2 e 3 estão corretas.

1, 2, 3 e 4 estão corretas

1 e 3 estão corretas.

À medida que a [S] aumenta, a velocidade inicial aumenta de maneira hiperbólica até se aproximar de uma velocidade máxima (Vmáx) característica, na qual, essencialmente, toda a enzima formou um complexo com o substrato.

O aumento da concentração de substrato, ao saturar o centro ativo da enzima, diminui a velocidade da reação.

O produto da reação é um inibidor competitivo da enzima, diminuindo a velocidade da reação.

A velocidade da reação diminui, pois todo o substrato foi convertido em produto.

A velocidade da reação não segue aumentando porque as enzimas estão sendo desnaturadas.

A alteração da velocidade das enzimas em função da temperatura está relacionada à ionização de aminoácidos no do sítio ativo.

A diminuição da velocidade após determinada temperatura ocorre devido a ativação de inibidores

A velocidade aumenta pelo aumento da temperatura até atingir uma temperatura ótima na qual a enzima opera com a máxima eficiência, sem sofrer desnaturação.

a partir de certa temperatura, inverte-se o sentido da reação.

I, II, III e IV.

Apenas I e II.

Apenas III e IV.

Apenas I e III.

Apenas I, II e IV.

Sendo todos os vertebrados homeotérmicos, levam vantagem sobre os outros animais porque suas reações químicas celulares, catalisadas por enzimas, independem das variações do meio.

As enzimas formam uma classe especial de lipoproteínas, com função biocatalisadora, sem especificidade de substrato.

No fim da reação enzimática, além dos produtos resultantes, obtém-se a molécula de enzima, com sua estrutura preservada, que pode catalisar uma nova reação.

Toda enzima funciona de maneira mais eficiente num pH 7,0, dito neutro

I pode ser representado pelos substratos da catálise.

III representa a energia de ativação para desencadear a reação.

V pode ser um produto final da reação enzimática.

II representa o estado de transição, com o máximo de energia.

IV representa a variação de entropia da reação.

Enzimas têm atividade regulada quando inicialmente são sintetizadas na forma de precursores inativos denominados zimogênios, e ativadas quando segmentos peptídicos são removidos por proteólise.

Os moduladores alostéricos podem ser qualquer substância, com exceção do próprio produto da reação.

A fosforilação e desfosforilação são modificações regulatórias covalentes realizadas por proteínas cinases e fosfatases.

Enzimas alostéricas têm sua velocidade modulada por meio de ligações reversíveis e não covalentes a compostos denominados moduladores ou efetores alostéricos.

todos os aminoácidos envolvidos na catálise se encontram bastante próximos uns dos outros por serem adjacentes na sequência primária da proteína.

quase todos os aminoácidos da proteína participam diretamente na catálise

o centro ativo só inclui um aminoácido.

O centro ativo é estruturado de modo que algumas interações fracas ocorrem preferencialmente no estado de transição, promovendo sua estabilização.

A atividade de enzimas alostéricas não é afetada por mudanças no pH, apenas por mudança na temperatura.

Inibidores de enzimas não podem sofrer modificações ao se ligarem à enzima

A Vmax de uma enzima é uma função da formação de produto em determinado período de tempo. Porém, ela não se relaciona com a constante de Michaelis-Menten (km) para uma enzima não alostérica.

Inibidores de enzimas podem ser reversíveis ou irreversíveis. Os reversíveis podem ainda ser competitivos, quando se ligam à enzima no mesmo sítio que seria ocupado pelo substrato, ou não competitivos, quando se ligam a um sítio distinto daquele do substrato na enzima.

Para que uma reação enzimática ocorra, a diferença de energia livre (ΔG) entre o substrato e o produto deve ser negativa e terá valores diferentes para reações catalisadas por enzima ou não.