Proteínas: estrutura, função e metabolismo

As propriedades funcionais das proteínas independem da sua estrutura tridimensional.

A estrutura tridimensional surge porque sequências de aminoácidos em cadeias polipeptídicas se enovelam, sem ordem e sem “gasto” de energia, a partir de uma cadeia linear em domínios compactos, com estruturas tridimensionais específicas.

Além da função estrutural, estas macromoléculas podem atuar no metabolismo energético e defesa.

As cadeias polipeptídicas são normalmente compostas por 20 aminoácidos diferentes que são ligados não covalentemente durante o processo de síntese pela formação de uma ligação peptídica

A ligação entre dois aminoácidos vizinhos é denominada ligação peptídica.

A sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica é a estrutura primária da proteína.

Toda molécula de aminoácido apresenta um átomo de carbono (alfa), ao qual se ligam um grupo amina (NH2), um grupo carboxila (COOH), um átomo de hidrogênio (H) e um quarto grupo Radical (R).

Uma molécula de aminoácido é formada por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.

Todo ser vivo é capaz de fabricar os vinte tipos de aminoácidos existentes para sintetizar suas proteínas.

Duas proteínas que por hidrólise originam os mesmos aminoácidos, nas mesmas proporções, podem não ser proteínas iguais.

Além da importante função estrutural, as proteínas também são as mais importantes substâncias de reserva energética.

O colágeno e a elastina são componentes contráteis das células musculares e deslizam gerando movimentos.

A estrutura terciária de uma proteína determina sua forma, mas não interfere como sua função ou especificidade.

A sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica é a estrutura secundária da proteína

As cadeias polipeptídicas geralmente estão posicionadas linearmente. Essa arrumação caracteriza a estrutura secundária de uma proteína

A estrutura primária de uma proteína determina sua estrutura espacial, que é de extrema importância no despenho de suas funções, especialmente no caso das proteínas catalíticas.

Na estrutura secundária vamos observar o dobramento da estrutura helicoidal sobre si mesma, devido a diversos tipos de interações entre os radicais dos aminoácidos (pontes de hidrogênio, pontes de enxofre, etc.)

As propriedades funcionais das proteínas independem da sua estrutura tridimensional

na membrana interna das mitocôndrias do músculo

no citosol e na matriz mitocondrial das células hepáticas

no citosol e na matriz mitocondrial das células musculares

na matriz mitocondrial das células renais

no citosol das células hepáticas

ureia

ácidos graxos

amoníaco

ácido úrico

alfa-cetoácidos

sintetizar proteínas a partir de aminoácidos e ureia

produzir energia

eliminar amônia sob formas menos tóxicas

oxidar NADH a NAD+

ácido N-aceti glutâmico

NADH

piridoxal fosfato

ácido fólico

glutationa.

Em proteínas localizadas no citoplasma, os aminoácidos polares tendem a se localizar no seu interior, enquanto que aminoácidos apolares estão majoritariamente presentes na face externa da proteína.

Uma molécula de hemoglobina é composta por quatro unidades macromoleculares correspondentes a duas cadeias alfa e duas cadeias beta em um arranjo classificado como estrutura quaternária

A estrutura primária de uma proteína determina sua estrutura espacial, que é de extrema importância no despenho de suas funções, especialmente no caso das proteínas catalíticas.

A estrutura secundária se refere a arranjos de segmentos de aminoácidos com padrões característicos, como alfa-helice e folhas beta.

No processo de enovelamento, a estabilidade da conformação final é garantida por um grande número de interações não covalentes, além de, algumas vezes, por ligações covalentes cruzadas, como as pontes de sulfeto.

O ser humano, pela sua evolução, é um dos animais capazes de sintetizar todos os tipos de aminoácidos existentes necessários para síntese de proteínas.

Embora uma cadeia possa se enovelar na sua conformação correta sem auxílio externo, normalmente este processo ocorre por auxílio de proteínas chaperonas.

Das várias conformações possíveis de uma proteína, uma ou poucas predominam em condições biológicas, as funcionais (nativas) sendo termodinamicamente mais estáveis.

Todos os a.a. são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo de Krebs ou da via das pentoses-fosfato.

Defeitos genéticos nas enzimas das vias de catabolismo de aminoácidos podem causar doenças como a fenilcetonúria e o albinismo.

A maioria das plantas e bactérias sintetiza todos os 20 aminoácidos comuns.

Os aminoácidos glicogênicos servem como substrato para a gliconeogênese.

Em humanos os aminoácidos essenciais são normalmente produzidos pelo fígado.