O que aprendeste sobre a atividade enzimática na produção de alimentos?

Bactérias encontradas em alimentos.

Moléculas que ajudam na digestão dos alimentos no sistema digestivo.

Catalisadores biológicos que aceleram as reações químicas.

Proteínas que aceleram as reações químicas no corpo humano.

Para aumentar o tempo de validade de consumo dos alimentos.

Para dar sabor aos alimentos.

Para acelerar os processos biológicos e químicos durante a produção dos alimentos.

Para colorir os alimentos de forma natural.

Amílase - Melhora a textura e coesão, faz a hidrólise de peptidoglicanos na parede celular das bactérias.

Lisozimas - Melhora a textura e coesão, faz a hidrólise de peptidoglicanos na parede celular das bactérias.

Amílase - Concentra os açucares fermentáveis e faz a hidrólise do amido.

Lisozimas - Concentra os açucares fermentáveis e faz a hidrólise do amido.

Temperatura; pH; Tempo de fermentação.

Temperatura; pH; Concentração da enzima e do substrato.

Temperatura; Tempo de fermentação; Concentração da enzima e do substrato.

pH; Tempo de fermentação; Concentração da enzima e do substrato.

Modelo chave-fechadura

Modelo do encaixe reduzido.

Modelo do encaixe induzido.

A capacidade de uma enzima se ligar ao seu substrato.

O processo pelo qual uma enzima aumenta a velocidade de uma reação química.

A redução ou bloqueio da atividade catalítica de uma enzima por um inibidor.

Os inibidores competitivos alteram a estrutura da enzima, enquanto os inibidores não competitivos não afetam a estrutura da enzima.

Os inibidores competitivos ligam-se a um local diferente da enzima, enquanto os inibidores não competitivos ligam-se ao centro ativo.

Os inibidores competitivos ligam-se ao centro ativo da enzima, enquanto os inibidores não competitivos ligam-se a regiões da enzima que não pertencem ao centro ativo.

Os inibidores competitivos competem diretamente com o substrato pela ligação ao centro ativo da enzima, enquanto os inibidores não competitivos ligam-se de forma permanente ao centro ativo.