O que aprendeste sobre a atividade enzimática na produção de alimentos?
Sabemos que as enzimas são fundamentais na produção dos alimentos, e perceber o seu papel neste procedimento é essencial para melhorar a industria alimentar.
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O que são enzimas?
Moléculas que ajudam na digestão dos alimentos no sistema digestivo.
Proteínas que aceleram as reações químicas no corpo humano.
Bactérias encontradas em alimentos.
Catalisadores biológicos que aceleram as reações químicas.
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Como são as enzimas utilizadas na produção dos alimentos?
Para aumentar o tempo de validade de consumo dos alimentos.
Para dar sabor aos alimentos.
Para acelerar os processos biológicos e químicos durante a produção dos alimentos.
Para colorir os alimentos de forma natural.
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Qual a enzima usada no fabrico da cerveja e qual a sua função?
Lisozimas - Melhora a textura e coesão, faz a hidrólise de peptidoglicanos na parede celular das bactérias.
Lisozimas - Concentra os açucares fermentáveis e faz a hidrólise do amido.
Amílase - Melhora a textura e coesão, faz a hidrólise de peptidoglicanos na parede celular das bactérias.
Amílase - Concentra os açucares fermentáveis e faz a hidrólise do amido.
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Quais os fatores que afetam a atividade enzimática?
Temperatura; pH; Concentração da enzima e do substrato.
pH; Tempo de fermentação; Concentração da enzima e do substrato.
Temperatura; pH; Tempo de fermentação.
Temperatura; Tempo de fermentação; Concentração da enzima e do substrato.
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Qual o modelo de atuação enzimática em que a estrutura da enzima não é rígida, acomodando-se ao substrato quando interagem?
Modelo do encaixe induzido.
Modelo chave-fechadura
Modelo do encaixe reduzido.
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O que é inibição enzimática?
A redução ou bloqueio da atividade catalítica de uma enzima por um inibidor.
O processo pelo qual uma enzima aumenta a velocidade de uma reação química.
A capacidade de uma enzima se ligar ao seu substrato.
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Qual a diferença entre os inibidores competitivos e os não competitivos?
Os inibidores competitivos competem diretamente com o substrato pela ligação ao centro ativo da enzima, enquanto os inibidores não competitivos ligam-se de forma permanente ao centro ativo.
Os inibidores competitivos alteram a estrutura da enzima, enquanto os inibidores não competitivos não afetam a estrutura da enzima.
Os inibidores competitivos ligam-se ao centro ativo da enzima, enquanto os inibidores não competitivos ligam-se a regiões da enzima que não pertencem ao centro ativo.
Os inibidores competitivos ligam-se a um local diferente da enzima, enquanto os inibidores não competitivos ligam-se ao centro ativo.
